Un grupo de expertos internacionales han logrado identificar los anticuerpos que tienen la capacidad de neutralizar a ómicron y otros tipos de variantes del SARS-CoV-2. Se considera que estos anticuerpos se dirigen a la proteína de la punta del virus, que se encuentra fundamentalmente inalterado cuando los virus mutan.
Cuando se detecta las dianas de los anticuerpos “generosamente neutralizantes” se deduce que en la proteína de la espiga, lograría ser posible crear vacunas y nuevos tratamientos con anticuerpos que tenga buena eficacia, no únicamente para la variante ómicron sino frente a otras variantes que puedan padecer en el futuro.
“Este descubrimiento nos dice que concentrarse en los anticuerpos que va a estos sitios considerablemente conservados por parte de la proteína de la espiga, existe una forma de superar evolución imparable del virus”, dio a conocer el líder de la investigación del Instituto Médico Howard Hughes y educador de la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington (EE. UU.) David Veesler.
La variante ómicron cuenta actualmente con cerca de 37 mutaciones basándonos en la proteína spike, que usa para fijarse a las células y posteriormente invadirlas. Hasta el momento se ha evidenciado un número considerablemente alto de mutaciones. Se piensa que estos cambios manifiestan en gran parte, ya que la variante ha tenido la capacidad de propagarse rápidamente, terminando de infectar a las personas que fueron vacunadas y que tiene la capacidad de reinfectar aquellas que han sido infectadas anteriormente.
Mutaciones de la variante
Muchos se preguntan ¿cómo ha afectado esta zona de mutaciones a la proteína de la espiga del ómicron para que logre fijarse a las células y de este modo invadir los anticuerpos del sistema inmunitario impidiendo su función.
Para poder evaluar los efectos de estas mutaciones, los expertos diseñaron un virus no replicador, clasificado como pseudovirus, que se encargara de producir proteínas de pico en su área de forma similar a como lo realiza el coronavirus. Desarrollando un pseudovirus con proteínas de espiga a través de las mutaciones ómicron y las halladas en las primeras variantes detectada durante la pandemia.
Los expertos observaron la capacidad de las diferentes versiones de la proteína de espiga con el fin de acoplar la proteína del área de las células, que el virus usa para fijarse e ingresar en ella. Este tipo de proteína funciona como una especie de receptor de la enzima convertidor de angiotensina-2 (ACE2).
Revelaron que la variante ómicron a través de la proteína de la espiga tiene la capacidad de fijarse 2,4 veces mejor que lo visto en la proteína de la espiga hallada en el virus aislado al comienzo de la pandemia. No es un incremento alarmante, pero se evidenció que los brote de SARS de 2002-2003, tras las mutaciones en la proteína de la espiga, incrementaron la semejanza con una mayor infectividad y transmisibilidad, indica el experto Veesler.
Igualmente, revelaron que la versión ómicron tenía la capacidad de fijarse a los receptores ACE2 de forma eficaz, lo que insinúa que la ómicron podía pasar entre los humanos y mamíferos.
